Nucleotidos

NUCLEÓTIDOS

Los nucleótidos son moléculas orgánicas formadas por la unión covalente de un monosacárido de cinco carbonos, una base nitrogenada y un grupo fosfato.

En el ADN, el azúcar de 5 carbonos es desoxirribosa, mientras que en el ARN, el azúcar de 5 carbonos es ribosa. Esto da sus nombres al ADN y al ARN; el nombre completo del ADN es ácido desoxirribonucleico, y el ARN es ácido ribonucleico.

El ADN y el ARN contienen toda la información genética necesaria para que las células funcionen. En el ADN y el ARN, muchos nucleótidos se unen para formar largas hebras en una estructura llamada doble hélice. El grupo de fosfato y el azúcar de 5 carbonos componen la espina dorsal de la doble hélice, mientras que las bases nitrogenadas se encuentran en el centro y están unidas entre sí.

TIPOS DE BASES NITROGENADAS:
Los cinco tipos de bases nitrogenadas que se encuentran en los nucleótidos se llaman adenina, citosina, guanina, timina y uracilo. A menudo se abrevian como A, C, G, T y U.

Adenina

La adenina es una purina, que es una de las dos familias de bases nitrogenadas. Las purinas tienen una estructura de doble anillo. En el ADN, la adenina se une con la timina. En el ARN, la adenina se une con el uracilo.

Citosina

La otra familia de bases nitrogenadas son las pirimidinas. La citosina es una pirimidina; sólo tiene un anillo en su estructura. La citosina se une con la guanina tanto en el ADN como en el ARN.

Guanina

Como la adenina, la guanina es una purina; tiene un doble anillo. Se une con la citosina en el ADN y el ARN.
guanin

Timina

Al igual que la citosina, la timina es una pirimidina y tiene un anillo. Se une con adenina en el ADN. La timina no se encuentra en el ARN.

Uracil

Uracil es también una pirimidina. Se une con la adenina en el ARN; no se encuentra en el ADN.

Funciones de los Nucleótidos

Además de ser la unidad básica del material genético para todos los seres vivos, los nucleótidos también tienen otras funciones. Los nucleótidos se encuentran en otras moléculas como el trifosfato de adenosina (ATP), que es la principal molécula energética de la célula.

También se encuentran en coenzimas como NAD y NADP, que provienen del ADP; estas moléculas se utilizan en muchas reacciones químicas que juegan un papel en el metabolismo. Otra molécula que contiene nucleótidos es el AMP cíclico (cAMP), una molécula mensajera que es importante en muchos procesos, incluyendo la regulación del metabolismo y el transporte de señales químicas a las células.

Los nucleótidos no sólo constituyen los bloques de construcción de la vida, sino que también forman muchas moléculas diferentes que funcionan para hacer posible la vida.

Enzimas

ENZIMAS

Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que sólamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

TIPOS DE ENZIMAS

 LIGASAS

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Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.): A + B + XTP A-B + XDP + Pi Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción: piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi

ISOMERASAS

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Catalizan la interconversión de isómeros: A B Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior:

OXIDORREDUCTASAS

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Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general: AH2 + B A + BH2 Ared + Box Aox + Bred Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa. TRANSFERASAS Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción: A-B + C A + C-B Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura de la derecha: glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato HIDROLASAS Catalizan las reacciones de hidrólisis: A-B + H2O AH + B-OH Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción: lactosa + agua glucosa + galactosa LIASAS Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos: A-B A + B Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción: ácido  acetacético CO2 + acetona

Tipos de proteínas

Aminoácidos con grupos laterales hidrofóbicos
 
Valina (Val)                                               Leucina (leu)                            Isoleucinas (ile)


Metionina (met)                                Fenilalanina (phe)

Aminoácidos con grupos laterales hidrofílicos

Con características intermedias

 
Glicina (gly)                                                Alanina (ala)           
 
Tirosina (tyr)                           Triptófano (trp)                               Cisteína (cys)

Prolina (pro)

Proteínas

PROTEÍNAS

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:

• Carbono
• Hidrógeno
• Oxígeno
• Nitrógeno

Estructura primaria:

Esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica los aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y el orden en que se encuentran. La secuencia de la proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo -N terminal hasta el extremo -C terminal.

Esta estructura constituye una secuencia de planos articulados que constituyen los enlaces peptídicos, que no pueden girar, y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en ellos se sitúan en el mismo plano.

Estructura secundaria:

Se trata de la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio. Existe una conformación más estable que ninguna otra que es la que se mantiene. Los tipos básicos de la estructura secundaria son:

·   α-hélice: plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma.

Se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno que entre los grupos -NH- y –C=O. Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde.

 (Ej: α-queratina de las plumas)

·   Lámina plegada: el plegamiento no origina una estructura helicoidal sino una lámina plegada en zig-zag.

La estabilidad de esta estructura también se consigue mediante puentes de hidrógeno, pero en este caso son transversales.

 (Ej: β-queratina de la seda)

·   Hélice de colágeno: se trata de una hélice mas extendida debido a la abundancia de determinados aminoácidos que no pueden formar puentes de hidrógeno.

La estabilidad de esta estructura se debe a la asociación de tres hélices unidas mediante enlaces covalentes y enlaces débiles.

Estructura terciaria:

Nos informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí mismo originando una conformación globular. Dicha conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc, (proteínas globulares).

Las proteínas que no llegan a formar estas estructuras terciarias mantienen su estructura secundaria alargada (proteínas filamentosas o fibrilares). Son insolubles en agua y en disoluciones salinas, por lo que presentan funciones esqueléticas (Ej: tejido conjuntivo, colágeno de los huesos...)

De la estructura terciaria depende por lo tanto la función de la proteína, por lo que cualquier cambio que se produzca en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica, proceso que conocemos con el nombre de desnaturalización.

La estructura terciaria, constituye un conjunto de plegamientos  que se originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos, y pueden ser de los siguientes tipos:

·   Puentes disulfuro: son enlaces fuertes covalentes entre los grupos –SH de los aminoácidos cisteína.

·   Fuerzas electrostáticas: se trata de enlaces tipo iónico entre los grupos de cargas eléctricas opuestas. Se producen entre grupos radicales de aminoácidos ácidos y aminoácidos básicos.

·   Puentes de hidrógeno

·   Fuerzas de Van der Waals: son uniones débiles que se producen entes los aminoácidos apolares.

Estructura cuaternaria:

Informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o subunidad proteica. Según el número de subunidades que se asocian, las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan:

·     Dímeros: ej. enzima hexoquinasa

·     Tetrámeros: ej. hemoglobina

·     Pentámeros: ej. enzima ARN-polimerasa

·     Polímeros: ej. actina, miosina y cápsida del virus de la polio (este posee 60 subunidades proteicas).

El tipo de unión que predomina en este tipo de estructura son los enlaces débiles.

Unidad básica de los seres vivos

UNIDAD BÁSICA DE LOS SERES VIVOS

HORIZONTE 1.- LA CÉLULA

-Antecedentes históricos.
-Teoría celular.
-Evolución celular.

 HORIZONTE 2.- MORFOLOGÍA

-Tamaño y forma.

-Membrana y pared celular.

-Citoplasma (citoesqueleto)

-Núcleo y órganos citoplasmáticos: complejo de Golgi, lisosomas, retícula endoplasmática, ribosomas, vacuolas, mitocondrias, centriolas, plastas, microtúbulos, microfilamentos.

HORIZONTE 3.- FISIOLOGÍA CELULAR.

Carbohidratos

CARBOHIDRATOS

Los carbohidratos son unas biomoléculas que también toman los nombres de hidratos de carbono, glúcidos, azúcares o sacáridos; aunque los dos primeros nombres, los más comunes y empleados, no son del todo precisos, ya que no se tratan estrictamente de átomos de carbono hidratados, pero los intentos por sustituir estos términos por otros más precisos no han tenido éxito. Estas moléculas están formadas por tres elementos fundamentales: el carbono, el hidrógeno y el oxígeno, este último en una proporción algo más baja. Su principal función en el organismo de los seres vivos es la de contribuir en el almacenamiento y en la obtención de energía de forma inmediata, sobre todo al cerebro y al sistema nervioso.

Esto se cumple gracias a una enzima, la amilasa, que ayuda a descomponer esta molécula en glucosa o azúcar en sangre, que hace posible que el cuerpo utilice la energía para realizar sus funciones.

Tipos de carbohidratos:

Monosacáridos

Son los más simples, ya que están formados por una sola molécula. Esto los convierte en la principal fuente de combustible para el organismo y hace posible que sean usados como una fuente de energía y también en biosíntesis o anabolismo, el conjunto de procesos del metabolismo destinados a formar los componentes celulares. 

Disacáridos

Son otro tipo de hidratos de carbono que, como indica su nombre, están formados por dos moléculas de monosacáridos. Estas pueden hidrolizarse y dar lugar a dos monosacáridos libres.

Oligosacáridos

La estructura de estos carbohidratos es variable y pueden estar formados por entre tres y nueve moléculas de monosacáridos, unidas por enlaces y que se liberan cuando se lleva a cabo un proceso de hidrólisis, al igual que ocurre con los disacáridos.

Polisacáridos

Son cadenas de más de diez monosacáridos cuya función en el organismo se relaciona normalmente con labores de estructura o de almacenamiento. Ejemplos de polisacáridos comunes son el almidón, la amilosa, el glucógeno, la celulosa y la quitina.

Bioelementos

Orgánicos 

• Carbohidratos
• Proteínas
• Lípidos
• Ácido nucleico.

Inorgánicos

• Agua (H2O- 18.05 g/mol)
• Sales minerales
• Dióxido de Carbono (O2- 44 g/mol)
• Oxigeno (O- 16 g/mol)

 
GLUCOSA BETA                                                          GLUCOSA ALFA


      
GLUCOSA                                   ÁCIDO GRASO SATURADO